據懂得，這是施一公研究團隊繼2010年在世界上首次解析并報道膜蛋白EcfS的晶體構造之后，在研討能量耦合因子轉運蛋白方面的又一重大打破。因為該轉運蛋白只存在于細菌里，可針對這類蛋白篩選或設計新的抗菌藥。因而，該工作不僅是論述能量耦合因子轉運蛋白工作機制方面的一次沖破，也對解決日益重大的細菌抗藥性等問題有著參考價值。

　　近日，清華大學性命科學學院施一公研究組在《天然》雜志網絡版上，首次報道了能量耦合因子轉運蛋白復合物四聚體的晶體結構，并通過結構信息闡述了該蛋白復合物工作的分子機制。

對解決細菌抗藥性問題具參考價值

　　經由近3年的盡力，施一公團隊通過X射線晶體衍射方式，解析了能量耦合因子轉運蛋白的三維結構。研究職員發明，膜蛋白EcfS與細胞膜根本處于平行狀態，而個別膜蛋白基礎上垂直于細胞膜。他們據此以為，轉運蛋白EcfS通過在膜內翻轉來攝入底物。當處于垂直細胞膜狀態時，EcfS可與底物聯合，而后翻轉進入平行狀態并開釋底物，之后返回垂直狀況進行下一輪輪回。在該進程中，親水蛋白EcfA跟EcfA’水解ATP并耦合膜蛋白EcfT為EcfS的翻轉供給能量。這是一種簇新的膜轉運蛋白工作模型。

起源：中國迷信報 2013 *** 4 *** 17 陳彬

　　據了解，能量耦合轉運蛋白是一類近年來新鑒定的轉運蛋白，普遍存在于革蘭氏陽性病原菌中，負責攝入一些維生素及其余微量元素。該轉運蛋白復合物包括4個組分：兩個結合并水解ATP提供能量的親水蛋白（EcfA和EcfA’），一個辨認和轉運底物的膜蛋白（EcfS）,清華大學金融培訓，另一個傳遞能量的膜蛋白（EcfT）。

科學家首次報道能量耦合因子轉運蛋白結構

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